Enzyme

Enzyme, von der Zelle hergestellte Biokatalysatoren, die den Ablauf chemischer Reaktionen beschleunigen, ohne dabei selbst im Endprodukt enthalten zu sein; sind unentbehrlich für sämtliche Stoffwechselvorgänge lebender Organismen, da sie den Bedarf an Aktivierungsenergie für eine Reaktion erniedrigen.

    E. werden nach dem Substrat benannt, das sie umsetzen und mit der Endung -ase versehen: Maltase spaltet das Disaccharid Maltose. Entsprechend den verschiedenen Reaktionstypen unterscheidet man sechs Hauptklassen: ⇒ Oxidoreduktasen, ⇒ Transferasen, ⇒ Hydrolasen, ⇒ Lyasen, ⇒ Isomerasen, ⇒ Ligasen.

    E. sind Proteine, die sich aus einem Proteinanteil und häufig einem Nicht-Proteinanteil, dem ⇒ Coenzym, zusammensetzen. In diesem Fall heißt der Proteinanteil Apoenzym; Apo- und Coenzym bilden zusammen das Holoenzym. Ein E. reagiert mit einem Substrat, indem es das Substratmolekül an seinem aktiven Zentrum (katalytisches Zentrum), einem Bereich an der E. oberfläche, bindet; dadurch entsteht ein Enzym-Substrat-Komplex, der nach der Umsetzung wieder gelöst wird, sodass das E. neue Substratmoleküle binden kann. Die Wechselzahl bezeichnet die Anzahl von Substratmolekülen, die ein E. molekül in einer Minute umsetzt (bei den meisten Enzymen

10³ – 10⁴). E. arbeiten wirkungsspezifisch, d.h. ein bestimmtes E. katalysiert nur eine von mehreren thermodynamisch möglichen Reaktionen. Die E.-aktivität ist abhängig von Faktoren wie Temperatur, pH-Wert. E. sind substratspezifisch, d.h. ein bestimmtes E. setzt nur einen bestimmten Stoff oder eine Stoffgruppe um.

    Ist eine Substanz in ihrer Struktur dem Substrat sehr ähnlich, so kann es vorkommen, dass ein Molekül dieser Substanz ans aktive Zentrum des E. gebunden, aber nicht umgesetzt wird. Damit ist das E. blockiert und kann sich nicht mit weiteren Substratmolekülen verbinden (kompetitive Hemmung). Bei der unspezifischen nichtkompetitiven Hemmung setzt der Inhibitor nicht am aktiven Zentrum, sondern an einer anderen Stelle des E. an und inaktiviert damit das E. irreversibel. Die Giftigkeit vieler Schwermetallionen beruht auf ihrer Wirkung als Inhibitor. Die Wirksamkeit mancher E. wird durch Effektoren geregelt, die beim Stoffwechsel entstehen und an einer besonderen Bindungsstelle des E., am allosterischen Zentrum gebunden werden. Ein Effektor kann die E. wirkung fördern oder hemmen (allosterische Hemmung), indem er die Affinität des E. zu seinem Substrat beeinflusst. Beispiel: Steigt in der Zelle die ATP-Konzentration, so hemmt ATP als Effektor den weiteren Abbau von Glucose, indem es an Phosphofructokinase bindet. Ist

dann der ATP-Vorrat verbraucht, entfällt die allosterische Hemmung, und es kommt wieder zu Glucoseabbau und ATP-Synthese.

    Im Organismus findet man bei vielen Stoffwechselvorgängen Gruppen von E., die zu E. ketten (⇒ Multienzymkomplex) vereinigt sind. Synthetisiert werden die E. in der Translation (⇒ Ein-Gen-ein-Enzym-Hypothese).